home *** CD-ROM | disk | FTP | other *** search
/ The Arsenal Files 6 / The Arsenal Files 6 (Arsenal Computer).ISO / health / med9604b.zip / M9640697.TXT < prev    next >
Text File  |  1996-03-04  |  3KB  |  41 lines
  1.        Document 0697
  2.  DOCN  M9640697
  3.  TI    Calreticulin interacts with newly synthesized human immunodeficiency
  4.        virus type 1 envelope glycoprotein, suggesting a chaperone function
  5.        similar to that of calnexin.
  6.  DT    9604
  7.  AU    Otteken A; Moss B; Laboratory of Viral Diseases, NIAID, National
  8.        Institutes of; Health, Bethesda, Maryland 20892, USA.
  9.  SO    J Biol Chem. 1996 Jan 5;271(1):97-103. Unique Identifier : AIDSLINE
  10.        MED/96132888
  11.  AB    The ubiquitous eukaryotic protein calreticulin has been detected in a
  12.        wide variety of different cell types. Recently, calreticulin was found
  13.        to bind in vitro to a number of proteins isolated from the endoplasmic
  14.        reticulum. In addition, calreticulin has sequence similarities with the
  15.        molecular chaperone calnexin. These data suggest that calreticulin might
  16.        also act as a chaperone. We found that calreticulin associated
  17.        transiently with a large number of newly synthesized cellular proteins.
  18.        In cells expressing recombinant human immunodeficiency virus (HIV)
  19.        envelope glycoprotein, gp160 bound transiently to calreticulin with a
  20.        peak at 10 min after its synthesis. Binding of gp120 to calreticulin was
  21.        not detected because proteolytic cleavage of gp160 occurs in the
  22.        trans-Golgi. Nonglycosylated HIV envelope protein was not associated
  23.        with calreticulin, suggesting a requirement for N-linked
  24.        oligosaccharides on newly synthesized proteins as has been reported for
  25.        calnexin. The in vivo binding kinetics of calnexin and calreticulin to
  26.        gp160 were very similar. Sequential immunoprecipitations provided
  27.        evidence for the existence of ternary complexes of gp160, calreticulin,
  28.        and calnexin. The data suggested that most of the gp160 associated with
  29.        calreticulin was also bound to calnexin but that only a portion of the
  30.        gp160 associated with calnexin was also bound to calreticulin.
  31.  DE    Adenosine Triphosphate/METABOLISM  Calcium-Binding Proteins/*METABOLISM
  32.        Chaperonins/*METABOLISM  Gene Products, env/*METABOLISM  Glycosylation
  33.        HIV-1/*METABOLISM  Kinetics  Protein Binding  Protein
  34.        Precursors/*METABOLISM  Protein Processing, Post-Translational
  35.        Ribonucleoproteins/METABOLISM  Support, Non-U.S. Gov't
  36.        Tunicamycin/PHARMACOLOGY  JOURNAL ARTICLE
  37.  
  38.        SOURCE: National Library of Medicine.  NOTICE: This material may be
  39.        protected by Copyright Law (Title 17, U.S.Code).
  40.  
  41.